β淀粉樣蛋白（1-42）分子量約4kDa，由β淀粉樣前體蛋白水解而來，由細胞分泌，在細胞基質沉淀聚積后具有很強的神經毒性作用。
β 淀粉樣蛋白是由淀粉樣前體蛋白經 β-和 γ-分泌酶的蛋白水解作用而產生的含有 39~43 個氨基酸的多肽。它可由多種細胞產生，循環于血液、腦脊液和腦間質液中，大多與伴侶蛋白分子結合，少數以游離狀態存在。人體內 Aβzui常見的亞型是 Aβ1~ 40 和 Aβ1~ 42。在人腦脊液和血中，Aβ1~ 40分別比 Aβ1~ 42的含量水平高 10 倍和 1. 5倍，Aβ1~ 42具有更強的毒性，且更容易聚集，從而形成Aβ 沉淀的核心，引發神經毒性作用 。
Aβ的沉積不僅與神經元的退行性病變有關，而且可以激活一系列病理事件，包括星型膠質細胞和小膠質細胞的激活、血腦屏障的破環和微循環的變化等，是AD病人腦內老年斑周邊神經元變性和死亡的主要原因。
在正常的生理狀態下，β淀粉樣蛋白（1-42）在血液和腦脊液中都能被檢測出。Aβ 的濃度主要受以下幾個因素的影響：
①APP 的代謝調節；
②Aβ 的清除和跨血腦屏障運輸；
③Aβ 蛋白酶降解作用；
④Aβ 的寡聚化；
⑤Aβ結合蛋白與 Aβ 的結合和分離能力。
Aβ 可被多種肽酶降解，主要的是兩種鋅依賴性金屬內切蛋白酶:腦啡肽酶和胰島素降解酶。Aβ的清除還依賴于機體的免疫機制。外周的 Aβ 抗體( IgG) 可通過浸透運輸至腦內，與 Aβ 結合形成免疫復合物，激活小膠質細胞，以清除 Aβ 沉積。另外， Aβ 抗體 /Aβ 免疫復合物還能通過新生兒 Fc 受體跨血腦屏障運輸至外周血中。Aβ 與其結合蛋白的相互作用亦能調節其代謝過程，減少β淀粉樣蛋白（1-42）聚集，促進其清除和降解。Aβ 的自然屬性使它能與多種蛋白結合，在血漿中 Slrp1、白蛋白、α1 抗胰凝乳蛋白酶、血清淀粉樣蛋白 P 成分、脂蛋白等均能與 Aβ 結合 。
